Question 1

La cámara hiperbárica se utiliza para tratar heridas que no sanan bien, exponiendo al paciente a oxígeno a presiones más altas que la atmosférica. ¿Cuál de las siguientes opciones describe mejor el efecto sobre la hemoglobina en un paciente en la cámara hiperbárica?

Accepted Answer

Se favorece el estado R, mejorando la liberación de oxígeno en los tejidos.

Question 2

La mioglobina y la hemoglobina muestran curvas de saturación distintas frente a la presión parcial de O$$_2$$. ¿Cuál afirmación describe mejor la diferencia funcional?

Accepted Answer

La hemoglobina presenta una curva sigmoide porque presenta cooperatividad positiva.

Question 3

En la anemia falciforme, el cambio de Glu a Val en la cadena β de hemoglobina provoca:

Accepted Answer

Agregación hidrofóbica que favorece la polimerización de Hb desoxigenada.

Question 4

¿Cuál de las siguientes afirmaciones es más probable respecto a la curva de disociación de la hemoglobina en presencia de CO?

Accepted Answer

Disminuye la cooperatividad y la curva se hace más hiperbólica.

Question 5

En tejidos acidóticos o con alta concentración de CO$$_2$$, ¿cómo se afecta la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno?

Accepted Answer

Se favorece el estado T y se disminuye la afinidad por O$$_2.$$

Question 6

Un paciente con exposición a monóxido de carbono presenta una saturación arterial baja. ¿Por qué el CO agrava la hipoxia en los tejidos?

Accepted Answer

Aumenta la afinidad de la Hb por el O$$_2 y $$dificulta liberación.

Question 7

¿Qué efecto tiene la interacción del BPG (2,3-bisfosfoglicerato) con la hemoglobina fetal (HbF) comparada con la hemoglobina adulta (HbA)?

Accepted Answer

Menor afinidad por BPG y mayor afinidad por O$$_2.$$

Question 8

En un experimento de unión de O$$_2 a $$hemoglobina se obtiene un n$$_H = 3$$. ¿Qué se concluye?

Accepted Answer

Existe alta cooperatividad positiva pero no total.

Question 9

¿Cuál de los siguientes modelos de unión cooperativa de hemoglobina es más consistente con la observación de que la proteína completa no cambia su conformación de alta afinidad hasta que se une 1 ligando en cada subunidad?

Accepted Answer

Modelo concertado

Question 10

Durante la catálisis ácido-base general:

Accepted Answer

Residuos de aminoácidos actúan como ácidos o bases débiles para estabilizar intermediarios cargados.

Question 11

En una reacción enzimática que sigue cinética de Michaelis-Menten, ¿qué condición define V$$_{max}$$?

Accepted Answer

Cuando la enzima está saturada y [ES] es máxima.

Question 12

Si una mutación en la enzima reduce drásticamente k$$_{cat}$$ pero no afecta K$$_m$$, ¿qué consecuencia tiene?

Accepted Answer

Disminuye la eficiencia catalítica y la velocidad máxima.

Question 13

En un Lineweaver-Burk plot, ¿qué significa que el intercepto en y aumente mientras el intercepto en x no cambia?

Accepted Answer

Disminuyó V$$_{max} sin $$cambiar K$$_m.$$

Question 14

Si una enzima se une solo al complejo ES, reduciendo tanto K$$_m$$ como V$$_{max}$$ proporcionalmente, ¿qué tipo de inhibición es?

Accepted Answer

Acompetitiva; líneas son paralelas.

Question 15

Durante la glucólisis, la gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa cataliza la oxidación de gliceraldehído-3-fosfato, acoplada a la reducción de NAD$$^+ a $$NADH. ¿A qué clase de enzimas pertenece?

Accepted Answer

Oxidorreductasas

Question 16

La hexoquinasa transfiere un grupo fosfato del ATP a la glucosa, formando glucosa-6-fosfato. Esta reacción es catalizada por qué clase de enzima:

Accepted Answer

Transferasa

Question 17

Un investigador aísla una proteína enzimática que requiere del cofactor biotina para catalizar la carboxilación de piruvato en oxalacetato (piruvato carboxilasa). Cuando la proteína se encuentra sin biotina unida, ¿cómo se clasifica?

Accepted Answer

Apoenzima, porque aún no tiene su cofactor esencial.

Question 18

Un investigador crea una mutación en una enzima y cambiando un residuo K en el sitio activo por un residuo M. Se procedió a hacer pruebas para caracterizar la cinética de esta enzima mutada. Se encontró que la afinidad por su sustrato disminuyó y el turnover aumentó. Estos cambios fueron proporcionales uno con otro. ¿Cuál de las siguientes opciones mejor describe a la enzima mutada con respecto a la enzima original?

Accepted Answer

k$$_{cat}$$ aumenta, eficiencia no cambia

Biochemistry Study Guide: Hemoglobin, Myoglobin, Enzyme Kinetics, and Protein Function

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